Waar bestaat het eiwit uit? Voorbeelden van eenvoudige en complexe eiwitten

Om het belang van eiwitten te voorstellen is het genoeg om de bekende uitdrukking Friedrich Engels te herinneren: 'Het leven is een manier van bestaan van eiwitlichamen.' In feite veroorzaken deze stoffen samen met nucleïnezuren op de aarde alle manifestaties van levende materie. In dit artikel zullen we weten wat het eiwit bestaat, we zullen bestuderen welke functie het uitoefent en ook de eigenschappen van de structuur van verschillende soorten bepalen.

Peptiden - hoog georganiseerde polymeren

In een levende cel overtreffen zowel planten als dieren eiwitten over andere organische stoffen en voeren ze ook het grootste aantal verschillende functies uit. Zij nemen deel aan een aantal zeer belangrijke cellulaire processen, zoals beweging, defensie, signalering, enzovoort. Bijvoorbeeld, in het spierweefsel van dieren en mensen vormen peptiden tot 85% van de droge stofmassa en in het bot en dermis van 15-50%.

Alle cel- en weefselproteïnen bestaan uit aminozuren (20 soorten). Hun aantal in levende organismen is altijd twintig soorten. Verschillende combinaties van peptide monomeren vormen een verscheidenheid aan eiwitten in de natuur. Het wordt berekend door een astronomisch aantal 2x10 ¹⁸ mogelijke soorten. In biochemie worden polypeptiden genoemd met hoge moleculaire biologische polymeren, macromoleculen.

Aminozuren - monomeren van eiwitten

Alle 20 soorten van deze chemische verbindingen zijn structurele eenheden van eiwitten en hebben de algemene formule NH2-R-COOH. Ze zijn amfotere organische stoffen die zowel basische als zure eigenschappen kunnen tonen. Niet alleen eenvoudige eiwitten, maar ook complexe, bevatten zogenaamde niet-essentiële aminozuren. Maar onontbeerlijke monomeren, zoals valine, lysine, methionine, kunnen alleen in sommige soorten eiwitten worden gevonden. Zulke eiwitten worden vol genoemd.

Daarom wordt bij het karakteriseren van het polymeer niet alleen rekening gehouden met hoeveel aminozuren het eiwit bestaat, maar ook welke monomeren verbonden zijn met peptidebindingen aan de macromolecule. Wij voegen er ook toe dat uitwisselbare aminozuren, zoals asparagine, glutaminezuur, cysteïne onafhankelijk van elkaar in menselijke en dierlijke cellen kunnen worden gesynthetiseerd. Onvervangbare eiwitmonomeren worden gevormd in cellen van bacteriën, planten en schimmels. Zij komen alleen heterotrofe organismen in met voedsel.

Hoe het polypeptide wordt gevormd

Zoals u weet, kunnen 20 verschillende aminozuren gecombineerd worden in veel verschillende eiwitmoleculen. Hoe voorkomt de binding van monomeren onder elkaar? Het blijkt dat de carboxyl- en aminogroepen van een aantal liggende aminozuren met elkaar in wisselwerking zijn. Zogenaamde peptidebindingen worden gevormd en watermoleculen worden vrijgegeven als een bijproduct van de polycondensatie-reactie. De gevormde eiwitmoleculen bestaan uit aminozuurresten en herhaaldelijk terugkerende peptidebindingen. Daarom worden ze ook polypeptiden genoemd.

Vaak kunnen eiwitten niet één maar verschillende polypeptideketens bevatten en bestaan uit vele duizenden aminozuurresten. Bovendien kunnen eenvoudige eiwitten, evenals eiwitten, hun ruimtelijke configuratie compliceren. Dit creëert niet alleen een primaire, maar ook een secundaire, tertiaire en zelfs quaternaire structuur. Laten we dit proces nader beschouwen. Doorgaan met het bestuderen van de vraag: waar bestaat het eiwit uit, wat is de configuratie van deze macromolecule. We hebben hierboven vastgesteld dat de polypeptideketen een aantal covalente chemische bindingen bevat. Het is deze structuur die primair wordt genoemd.

Het speelt een belangrijke rol in de kwantitatieve en kwalitatieve samenstelling van aminozuren, evenals de volgorde van hun verbinding. Secundaire structuur komt voor bij de vorming van de spiraal. Het wordt gestabiliseerd door veel nieuw opkomende waterstofbindingen.

Hogere niveaus van eiwitorganisatie

De tertiaire structuur verschijnt als gevolg van het verpakken van een spiraal in de vorm van een bol, bijvoorbeeld, het spierproteïne eiwit-myoglobine heeft zo'n ruimtelijke structuur. Het wordt gehandhaafd door zowel nieuw gevormde waterstofbindingen als disulfide-bruggen (indien meerdere cysteïne residuen het eiwitmolecuul binnengaan). De quaternaire vorm is het gevolg van het combineren van meerdere eiwitbolletjes in een enkele structuur tegelijk door middel van nieuwe soorten interacties, bijvoorbeeld hydrofobe of elektrostatische. Samen met peptiden voeren ook niet-eiwitdelen de quaternaire structuur binnen. Ze kunnen ionen van magnesium, ijzer, koper, of resten van orthofosfaat of nucleïnezuren, evenals lipiden zijn.

Kenmerken van eiwitbiosynthese

Vroeger hebben we ontdekt waar het eiwit bestaat uit. Het is opgebouwd uit een reeks aminozuren. Hun montage in een polypeptideketen komt voor in ribosomen - niet-membraanorganellen van planten- en diercellen. Molecules van informatie en transport RNA nemen ook deel aan het proces van biosynthese. De eerste zijn de matrix voor eiwit montage, en de tweede transport verschillende aminozuren. In het proces van cellulaire biosynthese ontstaat een dilemma, dat wil zeggen, bestaat het eiwit uit nucleotiden of aminozuren? Het antwoord is ondubbelzinnig - Polypeptiden, zowel eenvoudig als complex, bestaan uit amfotere organische verbindingen - aminozuren. In de levenscyclus van de cel zijn er perioden van zijn activiteit, wanneer de synthese van eiwitten bijzonder actief is. Dit zijn de zogenaamde stadia J1 en J2 van de interfase. Op dit moment groeit de cel actief en heeft veel bouwmateriaal nodig, wat het eiwit is. Bovendien, als gevolg van mitose, die eindigt met de vorming van twee dochtercellen, heeft elk van hen een grote hoeveelheid organische stoffen nodig. Daarom worden actieve kanalen van lipiden en koolhydraten gesynthetiseerd op de kanalen van het gladde endoplasmatische reticulum, en eiwitbiosynthese vindt plaats op het korrelige EPS.

Functies van eiwitten

Door te weten wat het eiwit bestaat, kan men zowel de grote verscheidenheid van hun soort als de unieke eigenschappen die inherent zijn aan deze stoffen verklaren. Proteïnen verrichten een verscheidenheid aan functies in de cel, bijvoorbeeld constructie, omdat ze deel uitmaken van de membranen van alle cellen en organoïden: mitochondria, chloroplasten, lysosomen, het Golgi-complex, enzovoort. Dergelijke peptiden als gamoglobulinen of antilichamen zijn voorbeelden van eenvoudige eiwitten die een beschermende functie uitvoeren. Met andere woorden, cellulaire immuniteit is het gevolg van de werking van deze stoffen. Complex eiwit - hemocyanine, samen met hemoglobine, verricht bij dieren de transportfunctie, dat wil zeggen zuurstof in het bloed. Signaleiwitten die celmembranen vormen vormen de cel zelf informatie over stoffen die proberen te krijgen in het cytoplasma. Peptidealbumine is verantwoordelijk voor de basisbloedparameters, bijvoorbeeld voor het vermogen om te stolpen. Proteïne van kippeneieren Ovalbumine wordt opgeslagen in een kooi en dient als de belangrijkste bron van voedingsstoffen.

Proteïnen zijn de basis van het cytoskelet van de cel

Een van de belangrijke functies van peptiden is de ondersteunende. Het is zeer belangrijk om de vorm en het volume van levende cellen te behouden. De zogenaamde submembraanstructuren - microtubules en microfilamenten verweven vormen het binnenste skelet van de cel. De eiwitten die hun samenstelling vormen, bijvoorbeeld, tubuline, kunnen gemakkelijk contracten en uitstrekken. Dit helpt de cel om zijn vorm te behouden onder verschillende mechanische vervormingen.

In plantencellen, samen met de eiwitten van het hyaloplasma, dragen de cytoplasmatische gebieden - plasmodimages ook een ondersteunende functie. Door de poriën in de celwand door te gaan, veroorzaken ze de relatie tussen een aantal liggende cellulaire structuren die plantenweefsel vormen.

Enzymen zijn stoffen van eiwit aard

Een van de belangrijkste eigenschappen van eiwitten is hun effect op de snelheid van chemische reacties. De belangrijkste eiwitten kunnen gedeeltelijke denaturatie - het proces van het afwikkelen van de macromolecule in de tertiaire of quaternaire structuur. De polypeptideketen zelf breekt niet af. Gedeeltelijke denaturatie is onderworpen aan zowel de signaal- als katalytische functies van het eiwit. De laatste eigenschap is het vermogen van enzymen om de snelheid van biochemische reacties in de kern en het cytoplasma van de cel te beïnvloeden. Peptiden, die integendeel de snelheid van chemische processen verminderen, worden gewoonlijk geen remmers genoemd, maar enzymen. Een eenvoudig katalase-eiwit is bijvoorbeeld een enzym dat de splitsing van de giftige stof van waterstofperoxide versnelt. Het is gevormd als het eindproduct van veel chemische reacties. Catalase versnelt het gebruik ervan op neutrale stoffen: water en zuurstof.

Eigenschappen van eiwitten

Peptiden worden ingedeeld door veel functies. Bijvoorbeeld, met betrekking tot water kunnen ze verdeeld worden in hydrofiele en hydrofobe. Temperatuur beïnvloedt ook de structuur en eigenschappen van eiwitmoleculen op verschillende manieren. Bijvoorbeeld, het proteïne keratine - een bestanddeel van nagels en haar kan zowel lage als hoge temperaturen weerstaan, dat wil zeggen dat het thermolabiel is. Maar het eiwit-ovalbumine, dat al eerder werd genoemd, toen het werd verwarmd tot 80-100 ° C volledig vernietigd. Dit betekent dat de primaire structuur ervan verdeeld is in aminozuurresiduen. Dit proces heet vernietiging. Welke condities we ook maken, het eiwit kan niet terugkeren naar de oorspronkelijke vorm. Motor eiwitten - actine en milosine zijn aanwezig in spiervezels. Hun alternatieve reductie en ontspanning ligt in het hart van het werk van het spierweefsel.