Monomeren eiwitten zijn wat uit? Wat zijn de monomeren van eiwitten?

Eiwitten zijn biologische polymeren met een ingewikkelde structuur. Zij hebben een hoog molecuulgewicht en bestaat uit de aminozuur prosthetische groepen weergegeven door vitaminen, vetten en koolhydraten insluitsels. Eiwitten die koolhydraten, vitamines, lipiden of metalen, genaamd verbinding. Slechts eenvoudige eiwitten samengesteld uit aminozuren verbonden door peptidebindingen.

peptiden

Maakt niet uit wat structuur heeft een inhoud van eiwit monomeren aminozuren. Deze vormen de basis polypeptideketen, dat vervolgens gevormde of globulair eiwit vezelstructuur. Wanneer dit eiwit kan worden gesynthetiseerd slechts levend weefsel - in planten, bacteriën, schimmels, dieren en andere cellen.

De enige organismen die geen verbinding kan maken monomeren eiwitten, virussen en protozoa zijn bacteriën. Alle anderen kunnen vormen de structurele eiwitten. Maar welke stoffen zijn monomeren, eiwitten, en hoe ze worden gevormd? Hierdoor en eiwitbiosynthese, een polypeptide, en de vorming van een complexe eiwitstructuur van aminozuren en hun eigenschappen, zie hieronder.

Enkel monomeer van het eiwitmolecuul geen alfa-aminozuur. In dit geval is het eiwit - een polypeptideketen gekoppelde aminozuren. Afhankelijk van het aantal aminozuren betrokken bij de formatie geïsoleerde dipeptiden (twee resten), een tripeptide (3), oligopeptiden (met 2-10 aminozuren) en polypeptiden (meerdere aminozuren).

Overzicht van de structuur van eiwitten

eiwit primaire structuur kan iets complexer - de secundaire, complexere - tertiair, en meest complexe - quaternair.

De primaire structuur - het is een eenvoudige schakeling die via een peptide binding (CO-NH) verbonden monomeren proteïnen (aminozuren). Secundaire structuur - is een alfa-helix of beta-sheet. Tertiaire - dit is nog gecompliceerder driedimensionale structuur van het eiwit, dat werd gevormd uit gerecycleerd door de vorming van covalente, ionische bindingen en waterstofbindingen en hydrofobe interacties.

De quaternaire structuur is zeer ingewikkeld en bijzondere receptoreiwitten op celmembranen. Dit supramoleculaire (domein), gevormd als gevolg van associatie van verschillende moleculen tertiaire structuur, aangevuld met koolhydraten, lipiden, of vitamine groepen. In dit geval, zoals in de primaire, secundaire en tertiaire structuren van eiwitten monomeren alfa-aminozuren. Ze worden ook verbonden door peptidebindingen. Het enige verschil is de structuur complexiteit.

aminozuren

De enige eiwitmoleculen monomeren alfa-aminozuren. Er zijn slechts 20, en ze zijn nauwelijks het fundament van het leven. Het ontstaan van een peptidebinding, eiwitsynthese mogelijk was. Een eiwit begon zich structuurvormende, receptor, enzym, transport, mediator en andere functies. Door deze levende lichaam functie en kan worden gereproduceerd.

Zuivere alfa-aminozuur is een organisch carbonzuur met een aminogroep verbonden aan het alfa-koolstofatoom. Laatste gelegen naast de carboxylgroep. Aldus monomeren van eiwitten worden als organische stoffen, waarbij het eindstandige koolstofatoom en draagt een amine en een carboxylgroep.

Verbinding aminozuren in de peptiden en eiwitten

Aminozuren via een peptidebinding verbonden dimeren, trimeren en polymeren. Het wordt gevormd door splitsing van hydroxyl (-OH) groep van de carboxyl gedeelte van een alfa-aminozuur en waterstof (H) - aminogroep van een ander alfa-aminozuren. De interactie van water wordt afgesplitst, en blijft aan het carboxy-uiteinde deel van de C = O met een vrij elektron residu bij het carboxyl koolstofatoom. In een ander aminozuurresidu (NH) met een vrije radicaal aan het stikstofatoom. Zo kunt u de twee radicalen aan te sluiten op een obligatie (CONH) te vormen. Het heet een peptide.

Varianten van alfa-aminozuren

Totale bekende C23-alfa-aminozuren. Zij worden voorgesteld als een lijst van: glycine, valine, alanine, isoleucine, leucine, glutamaat, aspartaat, ornithine, treonine, serine, lysine, cystine, cysteïne, fenylalanine, methionine, tyrosine, proline, tryptofaan, hydroxyproline, arginine, histidine, asparagine en glutamine. Afhankelijk van het feit of ze kunnen worden gesynthetiseerd door het menselijk lichaam, zijn deze aminozuren onderverdeeld in essentiële en niet-essentiële.

Het concept van essentiële en niet-essentiële aminozuren

Verwisselbare het menselijk lichaam kan synthetiseren, terwijl essentiële alleen met voedsel zou komen. Dus zowel essentiële en niet-essentiële vetzuren zijn belangrijk voor eiwitbiosynthese, want zonder deze synthese kan niet worden voltooid. Zonder een enkel aminozuur, zelfs als iedereen aanwezig is, is het onmogelijk om het eiwit dat de cel nodig om haar functies te construeren.

Een fout in een van de biosynthetische stappen - en het eiwit ongeschikt, omdat zij niet de gewenste structuur kan voldoen wegens schendingen van de elektronendichtheid en interatomaire interacties. Omdat mensen (en andere organismen), is het belangrijk om te consumeren eiwitrijk voedsel, die de essentiële aminozuren bevatten. Hun afwezigheid in het dieet leidt tot een aantal van eiwit metabolisme aandoeningen.

Het proces van de vorming van de peptidebinding

Het enige eiwit monomeren alfa-aminozuren. Ze geleidelijk verbonden de polypeptideketen wordt de structuur die vooraf zijn opgeslagen in de genetische code van DNA (of RNA, gezien bacteriële biosynthese). In dit geval is het eiwit - een strikte sequentie van aminozuurresiduen. Deze keten is aangebracht in een bepaalde structuur, werken in een voorgeprogrammeerde celfunctie.

-Stage sequentie van proteïne biosynthese

Het proces van het eiwit bestaat uit een reeks trappen: replicatieplaats DNA (of RNA) synthese van RNA-informatie, uit te voeren naar het cytoplasma van de cel nucleus, de verbinding met het ribosoom en geleidelijke bevestiging van de aminozuurresiduen die worden geleverd overdracht RNA. Een stof die een eiwit monomeer deelneemt aan de enzymatische splitsingsreactie uit een hydroxylgroep en een waterstofatoom proton en voegt vervolgens het uitrekbare polipetidnoy keten.

Aldus verkregen polypeptideketen die al in het cellulaire endoplasmatisch reticulum is geordend in een bepaalde vooraf bepaalde structuur en aangevuld koolhydraat of lipide-eenheid indien nodig. Dit proces heet "rijping" van het eiwit, waarna hij naar het transportsysteem van de cel naar de bestemming.

Functies gesynthetiseerde eiwitten

Monomeren van eiwitten zijn aminozuren die nodig zijn om hun primaire structuur op te bouwen. Secundaire, tertiaire en quaternaire structuur zelf reeds gevormd, maar soms vereist ook de deelname van enzymen en andere stoffen. Ze zijn echter niet langer het belangrijkste, maar het is absoluut noodzakelijk dat de eiwitten hun functie uit te voeren.

Aminozuur dat een eiwit monomeer koolhydraat bevestigingspunten, metalen of vitaminen. Onderwijs tertiaire of quaternaire structuur maakt het mogelijk om meer plaatsen voor de locatie van het ingevoegde groepen zijn. Dit maakt een derivaat van het proteïne, waarin de rol van het enzym, receptor, speelt transporter substanties in de cel of uit een immunoglobuline, een structurele component van celmembranen en organellen, spiereiwit.

Eiwitten worden gevormd uit aminozuren, de enige basis van het leven. En vandaag is de verwachting dat het leven ontstond vlak na de verschijning van aminozuren, en als gevolg van de polymerisatie. Immers, de intermoleculaire interactie van eiwitten is het begin van het leven, inclusief intelligent. Alle andere biochemische processen, waaronder energie, nodig voor het realiseren van de eiwit biosynthese en daardoor de verdere voortzetting van het leven.