Eiwit-enzym: de rol van de eigenschappen, de functie van eiwitten enzymen in het lichaam

In elke levende cel is er een reeks van chemische reacties. Enzymen (enzymen) - eiwitten met specifieke en zeer belangrijke functies. Ze zijn genoemd biokatalysatoren. De belangrijkste functie van enzymen in het lichaam biochemische reacties versnellen. De uitgangsmaterialen, die wordt gekatalyseerd door de interactie van deze moleculen substraten genoemd, en de eindverbinding - producten.

In de natuur, enzymen zijn eiwitten alleen in levende systemen. Maar in de moderne biotechnologie, klinische diagnostiek, farmacie en geneeskunde gebruikt gezuiverde enzymen of hun complexen, evenals extra componenten die nodig zijn voor de werking van het systeem en data visualisatie voor de onderzoeker.

De biologische betekenis en eigenschappen van enzymen

Zonder deze moleculen levend organisme niet zou kunnen functioneren. Alle levensprocessen zijn harmonieus werken dankzij de enzymen. De belangrijkste functie van eiwitten enzymen in het lichaam - de regulering van het metabolisme. Zonder hen kan het niet normaal metabolisme. Regulering van de activiteit van moleculen vindt plaats onder invloed van activatoren (inductoren) of remmers. Bedient op verschillende niveaus van eiwitsynthese. Hij heeft ook "werken" met betrekking tot eindproducten molecuul.

De hoofdeigenschappen van eiwitenzymen - specificiteit voor een bepaald substraat. En, bijgevolg, de mogelijkheid om de enige of meer een reeks van reacties katalyseren. Typisch deze processen omkeerbaar. Voor de uitvoering van beide functies verantwoordelijk één enzym. Maar dat is nog niet alles.

De rol van enzymen is essentieel. Zonder hen geen biochemische reacties plaatsvinden. Door de werking van enzymen, reagentia kan men de activeringsdrempel zonder significante energieverbruik te overwinnen. In het lichaam, is er geen mogelijkheid om de temperatuur boven 100 ° C, of het gebruik van agressieve chemische verbindingen zoals lab verwarmen. Eiwit-enzym bindt aan het substraat. In de gebonden toestand wordt gemodificeerd, gevolgd door het vrijkomen van deze laatste. Dit is omdat alle katalysatoren worden gebruikt in de chemische synthese.

Welke niveaus van de organisatie van het molecuul-enzym eiwit?

Kenmerkend voor deze moleculen een tertiair (bolletje) of quaternair (meerdere gekoppelde bolletjes) eiwitstructuur. Ten eerste zijn ze gesynthetiseerd in een lineaire manier. En vouw in de gewenste structuur. Om de activiteit van de biokatalysator waarborgen vereist een zekere structuur.

Enzymen en andere eiwitten worden vernietigd door verhitting, extreme waarden van pH, agressieve chemische verbindingen.

Aanvullende eigenschappen van enzymen

Onder deze functies zijn de volgende onderdelen:

1. Stereospecificiteit - de vorming van slechts één product.
2. Regioselectiviteit - breken de chemische binding of groep modificatie op slechts één positie.
3. Chemoselectiviteit - katalyse één reactie.

werken vooral

Het niveau van enzymspecificiteit varieert. Echter elk enzym altijd actief op een bepaald substraat of groep van verbindingen dezelfde structuur. Non-proteïneachtige katalysatoren deze eigenschap niet vertonen. Specificiteit gemeten bindingsconstante (mol / l), dat tot 10 ^-10 mol / l zijn. Werk actief enzym snel. Eén molecuul katalyseert de duizenden-miljoenen instructies per seconde. De mate van versnelling van biochemische reacties significant (1000-100.000 maal) hoger dan de gebruikelijke katalysatoren.

De werking van enzymen wordt gebouwd op verschillende mechanismen. De eenvoudigste interactie optreedt met één molecuul van het substraat, gevolgd door vorming van het product. De meeste enzymen kunnen binden 2-3 verschillende moleculen reageren. Bijvoorbeeld, de overdracht van een atoom of groep uit een verbinding naar een andere, of een dubbele substitutie op een "ping-pong". Bij deze reacties verbindt kenmerkend een substraat, en de tweede functionele groep gebonden aan het enzym.

Het onderzoek van het enzym werkingsmechanisme geschiedt op een wijze:

1. Bepalen tussen- en eindproducten.
2. Studies van de structuur en geometrie van het functionele groepen bindt aan het substraat en die een hoge reactiesnelheid.
3. Mutaties in de genen van het enzym en bepaling van veranderingen in de synthese en activiteit.

Actieve en bindingsplaats

Substraatmolecuul veel kleiner dan het eiwit een enzym. Daarom is de binding wordt veroorzaakt door een klein aantal functionele groepen van de biokatalysator. Zij vormen de actieve site, bestaande uit een specifieke set van aminozuren. In complexe eiwitten in de structuur van de prosthetische groep aanwezig niet-eiwit aard, die ook deel uitmaken van het actieve centrum zijn.

Moet een afzonderlijke groep enzymen wijzen. Ze hebben in het molecuul omvat het co-enzym permanent bindende molecuul en zijn vrijgesteld van het. Volledig gevormde eiwit holo enzym, en bij het verwijderen van een cofactor - apo-enzym. Coenzymes treden vaak vitaminen, metalen, derivaten van stikstofbasen (NAD - nicotinamide adenine dinucleotide, FAD - flavineadeninedinucleotide, FMN - flavine mononucleotide).

Bindingsplaats voorziet in een specifieke affiniteit voor het substraat. Vanwege vormde een stabiel substraat-enzymcomplex. Globule is geconstrueerd teneinde op het oppervlak van de nis (sleuf of uitsparing) van een bepaalde grootte die de binding van het substraat verschaft. Deze zone bevindt zich meestal in de buurt van de actieve plaats. Voor sommige enzymen, zijn er gebieden te verbinden met cofactoren of metaalionen.

conclusie

Eiwit-enzym speelt een belangrijke rol in het lichaam. Dergelijke stoffen katalyseren chemische reacties zijn verantwoordelijk voor de stofwisseling - metabolisme. In elke levende cel optreedt voortdurend honderden biochemische processen waarbij reductiereacties, splitsing en de synthese van de verbindingen. Voortzetting van de oxidatie van stoffen met een grote hoeveelheid energie vrij. Zij, op haar beurt, wordt besteed aan de vorming van koolhydraten, eiwitten, vetten, en hun complexen. De splitsingsproducten structurele elementen vereist voor de synthese van organische verbindingen.