Biochemie enzymen. Structuur, eigenschappen en functies

De cel van elk levend organisme, miljoenen chemische reacties plaatsvinden. Elk van hen is belangrijk, dus is het belangrijk om de snelheid van biologische processen op een hoog niveau. Bijna elke reactie wordt gekatalyseerd door het enzym. Wat zijn enzymen? Wat is hun rol in een kooi?

Enzymen. definitie

De term "enzym" is afgeleid van het Latijn fermentum - zuurdesem. Zij kunnen ook enzymen uit de Griekse worden genoemd en Zyme - "met sprongen."

Enzymen - biologisch actieve stoffen, dus elke reactie die optreedt in de cel, kan niet zonder. Deze verbindingen werken als katalysatoren. Dienovereenkomstig elk enzym heeft twee belangrijke eigenschappen:

1) Enzym versnelt de biochemische reactie, maar wordt niet verteerd.

2) De waarde van de evenwichtsconstante verandert niet, maar versnelt het bereiken van deze waarde.

Enzymen versnellen biochemische reacties in de duizenden, en in sommige gevallen, een miljoen keer. Dit betekent dat bij afwezigheid van het enzymsysteem alle intracellulaire processen is nauwelijks nog en de cel zelf sterft. Daarom is de rol van enzymen als werkzame bestanddelen hoog is.

Verschillende enzymen maakt het mogelijk diversifiëren reguleren celstofwisseling. In elk cascade van reacties deel te nemen vele verschillende klassen van enzymen. Biologische katalysatoren een hoge selectiviteit door een specifieke conformatie van het molecuul. T. To. Meestal enzymen zijn eiwit van aard, zij in tertiaire of quaternaire structuur. De reden hiervoor is wederom de specificiteit van het molecuul.

De functie van enzymen in de cel

De hoofdtaak van het enzym - versnelling corresponderende reactie. Elke cascade processen, omdat ontleding van waterstofperoxide en eindigend glycolyse, vereist de aanwezigheid van een biologische katalysator.

Een juiste werking van enzymen bereikte hoge specificiteit voor een specifiek substraat. Dit betekent dat de katalysator slechts bepaalde reactie en niet meer, zelfs vergelijkbaar kan versnellen. Door de mate van specificiteit van het enzym, de volgende groepen:

1) Enzymen met absolute specificiteit gekatalyseerd door één enkele reactie. Bijvoorbeeld collagenase verteert het collageen en maltase splitst maltose.

2) Enzymen met relatieve specificiteit. Dit omvat stoffen die een bepaalde klasse van reacties kunnen katalyseren, bijvoorbeeld hydrolytische splitsing.

biokatalysator werk begint met de aansluiting van de actieve plaats ervan op het substraat. Tegelijkertijd praten over de complementaire interactie, vergelijkbaar met een slot en grendel. Dit verwijst naar een volledige match met het substraat vormt het actieve centrum, waardoor het mogelijk is om de reactie te versnellen.

De volgende stap bestaat uit het verloop van de reactie. De snelheid neemt toe met de werking van het enzym complex. Uiteindelijk krijgen we het enzym, die behoort bij de reactieprodukten.

Eindfase - de reactieproducten uit het enzym, waarna de actieve plaats vrij voor andere bewerking wordt opnieuw verwijderd.

Schematisch kan het werk van het enzym in elk stadium worden geschreven als:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, waarbij S - is het substraat, E - het enzym en P - product.

classificatie van enzymen

In het menselijk lichaam, kunt u een groot aantal enzymen vinden. Alle kennis over hun functies en werk werden gesystematiseerd, en als gevolg daarvan was er een gemeenschappelijke indeling, waardoor u gemakkelijk kunt bepalen wat een specifieke katalysator. Hier zijn zes basisklassen van enzymen, evenals enkele voorbeelden van subgroepen.

1. Oxidoreductase.

Enzymen van deze klasse katalyseren redox reacties. Totale teruggewonnen 17 subgroepen. Oxidoreductasen zijn gewoonlijk niet-eiwit dat is verschaft vitamine of heem.

Onder de oxidoreductasen zijn vaak de volgende subgroepen:

a) dehydrogenase. Biochemie-dehydrogenase enzym splitsen waterstofatomen en overdraagt aan een ander substraat. Deze subgroep komt het meest voor in de reacties van de ademhaling, fotosynthese. Als onderdeel van het dehydrogenase noodzakelijkerwijs in de vorm van co-enzym NAD / NADH of flavoproteins FAD / FMN. Vaak zijn er metaalionen. Voorbeelden omvatten enzymen zoals tsitohromreduktazy, pyruvaat dehydrogenase, isocitraatdehydrogenase, en ook vele leverenzymen (lactaat dehydrogenase, glutamaat dehydrogenase, enz. D.).

b) oxidasen. Een aantal enzymen katalyseren de toevoeging van zuurstof aan waterstof, waarbij de reactieproducten water of waterstofperoxide bestaat (H ₂ 0 H 0 _{2 2).} Voorbeelden van de enzymen cytochroom oxidase, tyrosinase.

c) peroxidase en catalase - enzymen die de afbraak _{H2 O2} katalyseren tot water en zuurstof.

g) oxygenase. Deze biokatalysatoren versnellen zuurstof hechting aan het substraat. Dofamingidroksilaza - een van de voorbeelden van dergelijke enzymen.

2. transferasen.

Doelwitenzymen deze groep overdracht van radicalen door de stof van de donor stof aan de ontvanger.

a) methyltransferase. DNA-methyltransferase - sleutelenzymen die het proces van controle van DNA-replicatie. Methylering nucleotiden speelt een belangrijke rol in de regulering van nucleïnezuur werk.

b) acyltransferase. Enzymen van deze subgroep worden vervoerd van één molecuul naar een andere acylgroep. Voorbeelden acyltransferasen: lecithine-cholesterol acyltransferase (draagt functionele groep met een vetzuur op cholesterol), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acylgroep wordt overgedragen aan lysofosfatidylcholine).

c) aminotransferasen - enzymen betrokken bij de omzetting van aminozuren. Voorbeelden van de enzymen alanine aminotransferase die de synthese van alanine naar pyruvaat en glutamaat katalyseert door overdracht van een aminogroep.

g) fosfotransferase. Enzymen katalyseren de toevoeging van deze subgroep van de fosfaatgroep. Een andere naam fosfotransferase kinase, komt vaker voor. Voorbeelden omvatten enzymen zoals hexokinase en aspartaat, die zijn bevestigd aan het hexose fosfaatresiduen (meestal glucose) en asparaginezuur respectievelijk.

3. Hydrolasen - een klasse van enzymen die de splitsing van bindingen katalyseren in het molecuul, gevolgd door toevoeging van water. Stoffen die deel uitmaken van deze groep - de belangrijkste verteringsenzymen.

a) esterasen - breken de esterbindingen. Voorbeeld - lipasen die van vetten breken.

b) glycosidasen. Biochemie enzymen van deze serie ligt in de vernietiging van de glycosidebindingen polymeren (oligosacchariden en polysacchariden). Voorbeelden: amylase, sucrase, maltase.

c) peptidase - enzymen die de afbraak van eiwitten katalyseren aminozuren. -Peptidase verwante enzymen zoals pepsine, trypsine, chymotrypsine, karboiksipeptidaza.

g) amidasen - splitsen amidebindingen. Voorbeelden: .. arginase, urease, glutaminase etc. Veel amidase-enzymen worden gevonden in ornithine cyclus.

4. Lyasen - enzymen voor dezelfde functie hebben hydrolasen, maar in de splitsing van bindingen in moleculen die niet verteerd water. Enzymen van deze klasse altijd een deel van niet-eiwit gedeelte, bijvoorbeeld in de vorm van vitamine B1 en B6.

a) decarboxylase. Deze enzymen werken op de C-C binding. Voorbeelden zijn glutaminezuur decarboxylase of pyruvaat decarboxylase.

b) hydratase en dehydratase - enzymen die de splitsing van C-O bindingen katalyseren.

c) De amidine-lyases - vernietigen C-N-binding. Bijvoorbeeld: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyase. Dergelijke enzymen worden gewoonlijk gekliefd een fosfaatgroep uit een substraatmateriaal. Voorbeeld: adenylylcyclase.

Biochemie van enzymen op basis van hun structuur

Het vermogen van elk enzym wordt bepaald door het individu, alleen zijn inherente structuur. Elk enzym - hoofdzakelijk eiwitten en de structuur en de mate van vouwen speelt een cruciale rol bij het bepalen van de functie.

Elke biokatalysator wordt gekenmerkt door de aanwezigheid van het actieve centrum, dat op zijn beurt wordt onderverdeeld in een aantal verschillende functionele gebieden:

1) Katalytische Center - een speciaal gebied van het eiwit, waarbij het enzym hechting aan het substraat. Afhankelijk van de conformatie van het eiwitmolecuul katalytische centrum kan verschillende vormen aannemen, die moet overeenkomen met het substraat en een slot en sleutel nemen. Dergelijke complexe structuur verklaart waarom het enzymeiwit in de tertiaire of quaternaire toestand.

2) adsorptie Center - dient als een "houder". Hier allereerst communicatie plaatsvindt tussen het enzym molecuul en het substraatmolecuul. De verbinding die de adsorptie centrum zeer zwak vormt, en derhalve de katalytische reactie omkeerbaar is in dit stadium.

3) Allostere centra kan zich in het actieve centrum en over het gehele oppervlak van het enzym. Hun functie - regulering van het enzym. Verordening vindt plaats via moleculen remmers en activatoren moleculen.

De activator eiwitten binden aan het enzym molecuul, versnellen de werking. Remmers daarentegen remmen katalytische activiteit en dit kan op twee manieren: hetzij het molecuul bindt aan de allosterische middengebied van het actieve centrum van het enzym (competitieve inhibitie) of is een ander gebied van het eiwit (competitieve inhibitie) bevestigd. Competitieve remming doeltreffender wordt geacht. Na aldus gesloten ruimte voor substraatbinding aan het enzym en dit proces kan alleen bij nagenoeg volledige coïncidentie van de remmer molecuul en vormen een actieve centrum.

Enzym vaak niet uit aminozuren, maar ook andere organische en anorganische stoffen. Dienovereenkomstig geïsoleerd apoenzyme - eiwitachtig gedeelte coënzym - organische rest en cofactor - anorganische deel. Coënzym kan worden voorgesteld ulgevodami, vetten, nucleïnezuren, vitamines. Op zijn beurt, de co-factor - vaak een ondersteunende metaalionen. De enzymactiviteit wordt bepaald door de structuur: Andere stoffen die in de samenstelling te veranderen katalytische eigenschappen. Verschillende typen enzymen - is het resultaat van een combinatie van al deze factoren een complex vormen.

Regulering van het werk van enzymen

Enzymen de biologisch actieve stof niet altijd noodzakelijk voor het lichaam. Biochemie van enzymen opdat zij bij katalyse overmatige schade levende cellen. Om schadelijke effecten te voorkomen op het lichaam noodzakelijke enzymen om een of andere manier hun werk te reguleren.

T. To. Enzymen zijn eiwitten in de natuur, worden zij gemakkelijk vernietigd bij hoge temperaturen. denaturatie proces omkeerbaar is, maar het kan een aanzienlijke invloed hebben op de stof.

pH speelt ook een belangrijke rol in de regulering. Maximum enzymactiviteit wordt algemeen waargenomen bij neutrale pH (7,0-7,2). Ook enzymen die werken alleen onder zure omstandigheden of slechts in alkalisch. Zo is in de cellulaire lysosomen gehandhaafd lage pH, waarbij de maximale activiteit van hydrolytische enzymen. In geval van een toevallig contact met het cytoplasma, waar het milieu dichter bij neutraal, zullen hun activiteit afnemen. Een dergelijke bescherming tegen "samopoedaniya" is gebaseerd op de kenmerken van de hydrolase.

Het vermelden waard is over het belang van co-enzym en cofactor in de samenstelling van enzymen. De aanwezigheid van vitaminen en metaalionen significante invloed op de werking van een aantal enzymen.

Nomenclatuur van enzymen

Alle enzymen van het lichaam worden geroepen dat dezen tot één van de klassen en het substraat waarmee zij reageren. Soms is de systematische nomenclatuur gebruikt, niet één, maar twee van het substraat in de titel.

Voorbeelden van namen van sommige enzymen:

1. Lever enzymen: lactaat degidrogen aza-glutamaat-aza-degidrogen.
2. Volledige systematische naam van het enzym: lactaat + NAD-aza -oksidoredukt.

Bewaard en triviale namen, die niet voldoen aan de regels van de nomenclatuur. Voorbeelden zijn spijsverteringsenzymen: trypsine, chymotrypsine, pepsine.

De werkwijze van de synthese van enzymen

De functies van enzymen worden ook uitgevoerd op het genetische niveau. Aangezien het molecuul in grote lijnen -. Eiwitten en de synthese is exact hetzelfde als de processen van transcriptie en translatie.

Synthese enzymen vindt als volgt plaats. Aanvankelijk DNA gelezen informaties gewenste enzym om mRNA te vormen. Boodschapper-RNA codeert voor alle aminozuren die deel uitmaken van het enzym. Regulering van enzymen kunnen ook voorkomen op DNA-niveau, indien het product van de gekatalyseerde reactie voldoende gentranscriptie stopt en integendeel, als er een behoefte in het product, activeert het transcriptieproces.

Zodra het mRNA werd uitgebracht in het cytoplasma, de volgende fase - omroep. Op ribosomen endoplasmatisch reticulum gesynthetiseerd hoofdketen bestaat uit aminozuren verbonden via peptidebindingen. De eiwitmolecuul in de primaire structuur niet nog de enzymatische functie.

De enzymactiviteit is afhankelijk van eiwitstructuren. Dezelfde EPS eiwit optreedt verdraaien, waardoor eerste secundaire en tertiaire structuur vormen. De synthese van sommige enzymen wordt gestopt in dit stadium, maar om katalysatoractiviteit te verbeteren vaak noodzakelijk hechting en co-factor co-enzym.

suikers, nucleïnezuren, vetten en vitaminen: in bepaalde gebieden van het endoplasmatisch reticulum komt organische bestanddelen van het enzym gehecht. Sommige enzymen kunnen niet werken zonder de aanwezigheid van het co-enzym.

Cofactor speelt een cruciale rol in de vorming van de quaternaire structuur van het eiwit. Enkele van de functies van enzymen zijn alleen beschikbaar wanneer het eiwit domein organisatie. Het is daarom van groot belang voor hun aanwezigheid quaternaire structuur waarin een verbindingsschakel tussen meerdere eiwit bolletjes een metaalion.

Meerdere vormen van enzymen

Er zijn situaties waarin het nodig is de aanwezigheid van verscheidene enzymen die dezelfde reactie katalyseren, maar verschillen van elkaar in een aantal opzichten. Zo kan het enzym werkt op 20 graden, maar bij 0 graden, zal hij niet in staat zijn om haar taken uit te voeren. Wat te doen in een dergelijke situatie, het levende lichaam bij lage temperaturen?

Dit probleem wordt gemakkelijk bereikt door de aanwezigheid van verschillende enzymen die dezelfde reactie katalyseren, maar in verschillende werkomstandigheden. Er zijn twee soorten van meerdere vormen van enzymen:

1. Iso-enzymen. Dergelijke eiwitten worden gecodeerd door verschillende genen, zijn ze samengesteld uit verschillende aminozuren, maar katalyseren dezelfde reactie.
2. True meerdere vormen. Deze eiwitten worden getranscribeerd uit hetzelfde gen, maar komt op ribosomen modificatie peptiden. Aan de uitgang geproduceerd verschillende vormen van hetzelfde enzym.

Hierdoor wordt meerdere vormen van het eerste type gevormd op het genetisch niveau, wanneer de tweede - op de post-translationele.

Betekenis enzymen

Het gebruik van enzymen in de geneeskunde komt neer op de uitgifte van nieuwe geneesmiddelen, in het kader waarvan de stoffen zijn al in de juiste hoeveelheden. Wetenschappers hebben nog geen manier gevonden om de synthese van ontbrekende enzymen in het lichaam te stimuleren, maar is nu algemeen verspreid geneesmiddelen die kunnen maken tijdens hun nadeel.

Verschillende enzymen in een cel te groot aantal reacties van het onderhoud van het leven katalyseren. Een van deze vertegenwoordigers enizmov nucleasen groep: endonuclease en exonuclease. Hun werk is om een constant niveau van nucleïnezuren in een cel, het verwijderen van beschadigd DNA en RNA handhaven.

Vergeet niet over het fenomeen van de bloedstolling. Als een effectieve mate van bescherming, wordt de werkwijze geregeld door een aantal enzymen. Chief onder hen is trombine, die inactief eiwit fibrinogeen omzet in fibrine actief. De draad creëert een soort netwerk dat het vaartuig letselplaats afsluit, waardoor overmatig bloedverlies voorkomen.

Enzymen worden gebruikt bij de wijnbereiding, het brouwen, productie van veel zuivelproducten. Voor alcohol uit glucose gist kan worden gebruikt, maar voor een succesvolle optreden van dit proces en te extraheren genoeg van hen.

Interessante feiten over die u niet wist

- Alle van enzymen in het lichaam hebben een enorme massa - 5.000 tot 1.000.000 Da. Dit komt door de aanwezigheid van eiwit in het molecuul. Ter vergelijking, het molecuulgewicht van glucose - 180 ja, en kooldioxide - in totaal 44 Ja.

- Tot op heden, opende meer dan 2000 enzymen die zijn gevonden in de cellen van verschillende organismen. Echter, de meeste van deze stoffen zijn nog steeds niet volledig begrepen.

- De enzymactiviteit wordt gebruikt voor het verkrijgen van effectieve waspoeders. Hier, enzymen vervullen dezelfde rol als in het lichaam: ze breken organisch materiaal, en deze eigenschap helpt bij het bestrijden plekken. Het verdient aanbeveling om een dergelijk wasmiddel te gebruiken bij een temperatuur niet hoger dan 50 graden, anders kan naar de denaturatie proces.

- Volgens de statistieken, 20% van de mensen wereldwijd lijden aan het ontbreken van een van de enzymen.

- Over de eigenschappen van enzymen bekend voor een lange tijd, maar pas in 1897, mensen beseften dat niet de gist, en een uittreksel uit hun cellen kunnen worden gebruikt voor de fermentatie van suiker in alcohol.